BIOCHIMICA
Anno accademico 2023/2024 - Docente: Agatina CAMPISIRisultati di apprendimento attesi
Fornire agli studenti adeguate informazioni sulle principali vie metaboliche e sui processi biochimici che si verificano nell’organismo umano.
Modalità di svolgimento dell'insegnamento
Saranno effettuate lezioni di didattica frontale. Qualora l'insegnamento venisse impartito in modalità mista o a distanza potranno essere introdotte le necessarie variazioni rispetto a quanto dichiarato in precedenza, al fine di rispettare il programma previsto e riportato nel syllabus.
Prerequisiti richiesti
Conoscenze di base di Biologia, di Chimica generale ed inorganica e di Chimica organica.
Frequenza lezioni
Obbligatoria (almeno al 70 % delle lezioni) secondo le norme del Regolamento didattico del CdS in CTF come riportato nel seguente link: http://www.dsf.unict.it/corsi/lm-13_ctf/regolamento-didattico.
Contenuti del corso
AMINOACIDI. Struttura, classificazione, funzioni, proprietà chimico-fisiche degli amminoacidi: solubilità, proprietà acido-basiche, proprietà ottiche.
PEPTIDI E PROTEINE. Legame peptidico. Struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria delle proteine. Proprietà chimico-fisiche delle proteine; peso molecolare, punto isoelettrico, solubilità. Denaturazione e rinaturazione delle proteine. Il folding delle proteine. Dominio e motivo proteico. Proteine fibrose: struttura di alfa-cheratina, collagene e fibroina della seta. Cromoproteine trasportatrici di ossigeno: mioglobina ed emoglobina; differenze strutturali e funzionali; fattori che influenzano il legame dell'emoglobina all'ossigeno; comportamento allosterico dell'emoglobina; ruolo dell'emoglobina nel trasporto dell'anidride carbonica; azione tampone dell'emoglobina; forme fisiologiche e varianti patologiche dell'emoglobina.
ENZIMI: Nomenclatura e classificazione. Proprietà generali: capacità catalitica, specificità nei confronti del substrato, effetto sull'energia di attivazione della reazione. Cofattori enzimatici: ioni metallici e coenzimi. Proprietà e conformazione del sito attivo, modelli di interazione enzima-substrato, legami coinvolti nella formazione del complesso enzima-substrato. Fattori che influenzano la velocità delle reazioni enzimatiche. Cinetica delle reazioni enzimatiche: costante di Michaelis-Menten. Equazione di Lineweaver-Burk. Unità enzimatica, attività specifica. Inibizione enzimatica. Meccanismi di regolazione enzimatica: regolazione della sintesi (induzione e repressione) e della degradazione. Regolazione dell'attività enzimatica: modificazioni covalenti degli enzimi. Isoenzimi.
VITAMINE. Vitamine liposolubili (A, D, K, E) ed idrosolubili (vitamina C e vitamine del gruppo B).
METABOLISMO. Vie anaboliche, cataboliche ed anfiboliche.
METABOLIMO GLUCIDICO. Richiami sulla struttura e proprietà dei principali monosaccaridi, disaccaridi, oligosaccaridi e polisaccaridi. Digestione ed assorbimento dei glucidi. I trasportatori GLUT. Glicolisi. Fermentazione lattica e alcolica. Gluconeogenesi. Ciclo di Cori. Ciclo glucosio-alanina. Shunt del pentoso fosfato. Metabolismo del glicogeno. Metabolismo del fruttosio, mannosio e galattosio.
CICLO DEGLI ACIDI TRICARBOSSILICI. Trasporto del piruvato nei mitocondri. Piruvico deidrogenasi e meccanismo d’azione.
BIOENERGETICA MITOCONDRIALE. Reazioni di ossido-riduzione di interesse biologico. Trasporto di metaboliti attraverso la membrana mitocondriale interna. Trasferimento degli equivalenti riducenti dal citoplasma ai mitocondri (sistemi navetta). La catena respiratoria ed i suoi componenti. Regolazione dell’attività respiratoria. Struttura e funzione dell’ATP sintasi. Disaccoppianti della fosforilazione ossidativa. Principali inibitori della catena di trasporto di elettroni.
METABOLISMO DEI LIPIDI. Richiami sulle strutture e proprietà di acidi grassi, acilgliceroli, fosfolipidi e colesterolo. Digestione ed assorbimento dei lipidi. Chilomicroni e lipoproteine plasmatiche. Ossidazione delle principali classi di acidi grassi (pari e dispari, saturi ed insaturi). Formazione di corpi chetonici in condizioni normali e patologiche. Lipogenesi. Biosintesi del colesterolo e sua regolazione. Malattie da alterato metabolismo dei lipidi (dislipidemie e aterosclerosi).
METABOLISMO PROTIDICO. Digestione ed assorbimento dei protidi. Transaminazione e decarbossilazione degli aminoacidi. Deaminazione ossidativa e non ossidativa. Ciclo dell’urea. Degradazione ossidativa dello scheletro carbonioso degli aminoacidi.
METABOLISMO DELL’EME. Biosintesi e degradazione dell’eme, itteri, porfirie.
METABOLISMO DEI NUCLEOTIDI. Metabolismo dei nucleotidi e sua regolazione: biosintesi ex-novo dei nucleotidi purinici e pirimidinici, vie di recupero, uricogenesi. Gotta, sindrome di Lesch-Nyhan.
CARATTERISTICHE GENERALI DELLA TRASMISSIONE DEL SEGNALE. Classificazione di ormoni e recettori cellulari. Vie di trasduzione dei segnali ormonali.
INTEGRAZIONE DEL METABOLISMO. Inter-relazioni metaboliche tra i vari organi.
RADICALI LIBERI E MECCANISMI DI DIFESA. Definizione e caratteristiche fisico-chimiche dei radicali liberi, produzione endogena, tossicità e meccanismi di difesa (enzimatici e non enzimatici).
METABOLISMO DELL’ETANOLO.
Testi di riferimento
1. Nelson D.L., Cox M.M. I principi di Biochimica di Lehninger. Edizione VIII. Ed. Zanichelli.
2. Siliprandi N., Tettamanti G. Biochimica Medica. Edizione IV. Ed. Piccin.
3. Voet D., Voet J.V., Pratt C.W. Fondamenti di Biochimica. Edizione IV. Ed. Zanichelli.
4. Berg J.M., Tymozcho B.J.L, Gatto G.J, Stryer L. Biochimica. Edizione VIII. Zanichelli
Programmazione del corso
| Argomenti | Riferimenti testi | |
|---|---|---|
| 1 | Amminoacidi, peptidi e proteine. Struttura primaria, secondaria, terziaria, quaternaria delle proteine e legami stabilizzanti tali strutture .Proteine fibrose e proteine globulari. | Nelson D.L., Cox M.M. VIII. Ed. Zanichelli. Capitolo 3: pag. 73-104. Capitolo 4: pag. 111-141. |
| 2 | Eme Porfirine e gruppo eme. Struttura della mioglobina, dell’emoglobina e delle catene globiniche. classificazione delle catene globiniche. Curva di saturazione con ossigeno dell’emoglobina e della mioglobina. L’emoglobina come proteina allosterica. Struttura dell’ossiemoglobina e della deossiemoglobina. Effetto Bohr; 2,3 BPG. Emoglobina e trasporto ematico della CO2. Emoglobina e regolazione dell’equilibrio acido-base. Emoglobina fetale. Basi molecolari delle emoglobinopatie e talassemie. | Nelson D.L., Cox M.M. VIII. Ed. Zanichelli. Capitolo 5: pag 155-172. |
| 3 | Vitamine e coenzimi. | Siliprandi N. Edizione IV. Ed. Piccin. Capitolo 8 pag 159-205 |
| 4 | Enzimi: definizione, distribuzione, nomenclatura, meccanismo d’azione, specificità, affinità, isoenzimi, sistemi multi-enzimatici. Cinetica enzimatica: meccanismi catalitici, fattori che influenzano la velocità di reazione, determinazione dell’attività enzimatica e della costante di Michaelis-Menten. Diagramma di Lineweaver-Burk o diagramma dei doppi reciproci. | Nelson D.L., Cox M.M.VIII. Ed. Zanichelli. Capitolo 6: pag. 187-234. |
| 5 | Fattori che influenzano l'attività enzimatica. Inibizione enzimatica, regolazione degli enzimi: allosterica, multipla, modificazioni covalenti, associazione/dissociazione, induzione. | Nelson D.L., Cox M.M.VIII. Ed. Zanichelli. Capitolo 6 pag 224-233. |
| 6 | Metabolismo energetico: Catena respiratoria mitocondriale e sua regolazione, inibitori e disaccoppianti; controllo respiratorio; disaccoppianti. | Nelson D.L., Cox M.M.VIII. Ed. Zanichelli. Capitolo 19 pag 685-718. |
| 7 | Acidi nucleici: DNA e RNA: Strutture e funzioni. | Nelson D.L., Cox M.M. VIII. Ed. Zanichelli. Capitolo 25 pag 947-1025. |
| 8 | Caratteristiche generali della trasduzione dei segnali. Vie di trasduzione dei segnali. Recettori a sette tratti transmembrana, proteine G, enzimi effettori (adenilato ciclasi, fosfolipasi C), secondi messaggeri (cAMP, IP3, DAG, Ca2+). Ciclo dei fosfoinositidi. PKA e PKC. GMP ciclico e NO. Recettori ad attività tirosin chinasica. Cascate chinasiche. Via delle MAP chinasi. Regolazione della trascrizione da parte di ormoni steroidei. | Nelson D.L., Cox M.M. VIII. Ed. Zanichelli. Capitolo 12 pag 429-478. |
| 9 | Effetti metabolici e fisiologici, recettori, vie di trasduzione del segnale dei seguenti ormoni: insulina, glucagone, adrenalina, cortisolo. | Voet D. Capitolo 13 pag 428-468 |
| 10 | Metabolismo glucidico e sua regolazione: Digestione ed assorbimento dei glucidi; glicogenosintesi, glicogenolisi, glicolisi, ciclo di Krebs, via dei pentosi, gluconeogenesi. Metabolismo dell’acido glucuronico, del fruttosio e del galattosio. Formazione di altri monosaccaridi a partire dal glucosio. | Nelson D.L., Cox M.M. VIII. Ed. Zanichelli. Capitolo 14 pag 533-574. |
| 11 | Metabolismo lipidico e sua regolazione: Funzioni e classificazione dei lipidi; Trasporto dei lipidi nel sangue (lipoproteine plasmatiche); Beta-ossidazione, alfa-ossidazione e omega-ossidazione degli acidi grassi saturi. Chetogenesi ed utilizzazione dei corpi chetonici. Lipogenesi. Biosintesi del colesterolo e sua regolazione; Malattie da alterato metabolismo dei lipidi (dislipidemie e aterosclerosi). | Nelson D.L., Cox M.M..VIII. Ed. Zanichelli. Capitlo 17 pag 625-645 |
| 12 | Metabolismo protidico e sua regolazione: transaminazione, decarbossilazione, desaminazione. Destino metabolico dell’ammoniaca, ciclo dell’urea, metabolismo dei principali aminoacidi (cisteina, valina, leucina, isoleucina, lisina, poliamine, aspartato, glutammato, fenilalanina e tiroxina). | Nelson D.L., Cox M.M.VIII. Ed. Zanichelli. Capitolo 18 pag 651-680. |
| 13 | Metabolismo dell’eme: biosintesi, degradazione, itteri, porfirie. | Nelson D.L., Cox M.M.VIII. Ed. Zanichelli. Capitolo 22 pag 823-852. |
| 14 | Metabolismo dei nucleotidi e sua regolazione: biosintesi ex-novo dei nucleotidi purinici e pirimidinici, vie di recupero, uricogenesi. | Nelson D.L., Cox M.M. VIII. Ed. Zanichelli. Capitolo 22 pag 853-864. |
| 15 | Processi di detossificazione. Metabolismo epatico dell’etanolo. Radicali liberi e meccanismi di difesa: definizione e caratteristiche fisico-chimiche dei radicali, formazione endogena dei radicali e tossicità, sistemi antiossidanti enzimatici e non enzimatici, patologie ad etiologia radicalica. | Nelson D.L., Cox M.M. VIII. Ed. Zanichelli. Capitolo 13 pag 487-525. |
Verifica dell'apprendimento
Modalità di verifica dell'apprendimento
La verifica dell'apprendimento è costituita da una prova scritta e/o orale. La verifica dell’apprendimento potrà essere effettuata anche per via telematica, qualora le condizioni lo dovessero richiedere.
Per gli studenti frequentanti il corso è prevista una prova di verifica in itinere con domande a risposte aperte. La prova, superato il punteggio minimo di 18/30, concorrerà alla valutazione finale.
La valutazione finale (voto d’esame) verrà effettuata in base alla pertinenza delle risposte rispetto alle domande formulate, alla qualità dei contenuti, alla capacità di collegare gli argomenti oggetto del programma, alla capacità di formulare esempi, alla proprietà di linguaggio tecnico e alla capacità espressiva complessiva dello studente.
Esempi di domande e/o esercizi frequenti
1. Cinetica enzimatica. Glicolisi. Ciclo di Krebs. Beta-ossidazione degli acidi grassi. Destino dell'ammoniaca.
2. Emoglobina e Mioglobina. Glicogenosintesi e glicogenolisi. Regolazione della glicemia. Deaminazione.
3. Enzimi allosterici. Gluconeogenesi. Beta-pssidazione degli acidi grassi. Chetogenesi. Transaminasi.