METODI FISICI IN CHIMICA BIOORGANICA

Il corso si propone di fornire agli studenti una solida conoscenza teorica e pratica nell'uso delle tecniche spettroscopiche IR, UV-Vis e NMR, con particolare attenzione all'analisi di proteine, polimeri e materiali complessi. Attraverso lezioni frontali ed esperienze di laboratorio, gli studenti acquisiranno le competenze necessarie per interpretare e analizzare spettri complessi, comprendendo le informazioni strutturali e funzionali che possono essere ottenute da ciascuna tecnica.

Durante il corso, gli studenti impareranno a utilizzare la spettroscopia infrarossa per lo studio della struttura secondaria delle proteine e per applicazioni avanzate come l'analisi dei materiali farmaceutici, delle microplastiche e dei rivestimenti. La spettroscopia UV-Vis permetterà di caratterizzare la stabilità termica delle proteine e di interpretare la natura dei cromofori in composti organici, mentre la spettroscopia NMR verrà utilizzata per approfondire la dinamica e la struttura delle macromolecole, incluse proteine e polimeri, mediante esperimenti multidimensionali.

Al termine del corso, gli studenti saranno in grado di applicare le tecniche spettroscopiche per risolvere problemi complessi in ambito chimico e biochimico, sviluppando una capacità critica nell'interpretazione dei dati sperimentali e nel riconoscimento di strutture molecolari. Saranno inoltre in grado di utilizzare approcci avanzati come la spettroscopia NMR a differenza di saturazione per lo studio delle interazioni ligando-proteina e l'indagine di meccanismi biochimici.

Lezioni frontali (5 CFU) ed esercitazioni pratiche in laboratorio (1 CFU). 

Secondo quanto riportato nel RDA, Art. 12 - Crediti Formativi Universitari (CFU), nel carico standard di 25 ore di impegno complessivo dello/a studente/ssa, corrispondente a un credito, possono rientrare:

a) 7 ore dedicate a lezioni frontali o attività didattiche equivalenti e le restanti allo studio individuale;

b) almeno 12 e non più di 15 ore dedicate a esercitazioni in aula o attività assistite equivalenti (laboratori) e le restanti allo studio e alla rielaborazione personale.

Informazioni per studenti con disabilità e/o DSA A garanzia di pari opportunità e nel rispetto della legge Italiana (170/2010), gli studenti interessati possono chiedere un colloquio con il docente (prima dell’inizio del corso o almeno 30 giorni prima dell’appello di esame) in modo da programmare eventuali misure compensative e/o dispensative, senza modificare gli obbiettivi dell'apprendimento. È inoltre possibile rivolgersi anche al docente referente CInAP (Centro per l’integrazione Attiva e Partecipata - Servizi per le Disabilità e/o DSA) del nostro Dipartimento.

Chimica Organica I, Metodi Fisici in Chimica Organica.

Frequenza obbligatoria secondo le norme del regolamento didattico del CdS in CTF come riportato nel link: http://www.dsf.unict.it/corsi/lm-13_ctf/regolamento-didattico

Modulo 1: Spettroscopia IR

• Ripasso veloce: le basi della spettroscopia IR e la sua importanza.
• Proteine e IR: come l'infrarosso ci rivela la struttura e la funzione delle proteine.
  • Assorbimento di luce IR: scheletro proteico e catene laterali degli amminoacidi.
  • Tecniche avanzate: spettroscopia IR risolta nel tempo e spettroscopia differenziale.
• Microscopia IR: analisi di materiali complessi.
  • Applicazioni pratiche: analisi delle microplastiche, rivestimenti, polimeri e alimenti.
• Esperienza pratica: analisi della struttura secondaria delle proteine con FTIR.

Modulo 2: Spettroscopia UV-Vis

• Il mondo dell’assorbimento: principi base e strumentazione.
  • Cosa sono i cromofori? Come la coniugazione influenza lo spettro.
  • Regole pratiche (Woodward-Fieser) per comprendere i composti organici.
• Applicazioni reali:
  • Come interpretare gli spettri UV-Vis in farmaceutica e bioscienze.
  • Colore e stabilità termica delle proteine.
• Esperienza pratica: caratterizzazione della stabilità termica delle proteine con UV-Vis.

Modulo 3: Spettroscopia NMR

• Ripasso essenziale: principi della spettroscopia NMR.
• Approfondimenti pratici:
  • Meccanismi di rilassamento (T1 e T2) e il loro legame con la struttura chimica.
  • Tecniche avanzate: Spin-Echo, INEPT, DEPT e NOESY.
• Applicazioni dinamiche:
  • Studio del movimento molecolare e delle reazioni chimiche.
  • Analisi di macromolecole: polimeri, proteine, DNA e zuccheri.
• NMR e medicina:
  • Spettroscopia NMR in vivo.
  • Applicazioni nella diagnostica: tomografia a risonanza magnetica e spettroscopia medica.
• Esperienza pratica: screening dei ligandi e studio delle interazioni proteina-ligando.

1. Horst Friebolin - Basic One and Two-Dimensional N MR Spectroscopy - Wiley
   
2. G. M. Lampman, D. L. Pavia, G. S. Kriz, And J. R. Vyvyan - Introduction to Spectroscopy Fifth edition - CENGAGE Learning.

Prova scritta + colloquio orale

Esempi di domande ed esercizi come discusso durante le lezioni ed esercitazioni in aula